Schulze Willbrenning, Gregor: Matrixmetalloproteinase-2, Matrixmetalloproteinase-9 und Haptoglobin in histologisch verändertem und unverändertem Gelenkknorpelgewebe von Mastschweinen. - Bonn, 2009. - Dissertation, Rheinische Friedrich-Wilhelms-Universität Bonn.
Online-Ausgabe in bonndoc: https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:hbz:5N-18013
@phdthesis{handle:20.500.11811/3951,
urn: https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:hbz:5N-18013,
author = {{Gregor Schulze Willbrenning}},
title = {Matrixmetalloproteinase-2, Matrixmetalloproteinase-9 und Haptoglobin in histologisch verändertem und unverändertem Gelenkknorpelgewebe von Mastschweinen},
school = {Rheinische Friedrich-Wilhelms-Universität Bonn},
year = 2009,
month = jun,

note = {Osteochondrose und Osteoarthrose sind bei Schweinen häufig auftretende degenerative Erkrankungen des Knorpelgewebes, bei deren Entstehung Matrix-Metalloproteinasen (MMP) eine entscheidende Rolle spielen. Verschiedene Studien zeigen, dass das Akute-Phase-Protein Haptoglobin (HP) inhibitorische Effekte auf die beiden Gelatinasen MMP-2 und MMP-9 besitzt. Das Ziel der vorliegenden Studie bestand deshalb darin einen potentiellen Einfluss der Gelatinasen auf die Entstehung von Knorpeldegenerationen, sowie mögliche Zusammenhänge zwischen HP und der Aktivität der Gelatinasen im porcinen Knorpelgewebe zu untersuchen.
Dazu wurden Gelenkoberflächen des proximalen und distalen Humerus und Femurs von Mastschweinen histopathologisch klassifiziert und Knorpelhomogenate und Synoviaproben dieser Gelenke gewonnen. Die Analyse der Gelatinaseaktivitäten der Gewebehomogenate erfolgte mittels Zymographie und eines Aktivitätstestes. Zusätzlich wurden die HP-Konzentrationen der Knorpelhomogenate, der Synovia und des Serums unter Verwendung eines Enzym Linked Immunosorbent Assays (ELISA) bestimmt.
Die Zymographie zeigte eine hohe enzymatische Aktivität der latenten Form der MMP-2 in allen Proben. Die aktive Form der MMP-2, sowie die latente und die aktive Form der MMP-9 konnten mit einer geringen zymographischen Aktivität in einigen Proben ermittelt werden. Zwischen Knorpelhomogenaten von veränderten und unveränderten Knorpelgewebeproben konnten keine Unterschiede hinsichtlich der zymographischen Aktivität ermittelt werden. Der Aktivitätstest war negativ. Die HP-Konzentrationen der Knorpelhomogenate und der Synovia unterschieden sich nicht zwischen Proben von veränderten und unveränderten Lokalisationen. Zur Betrachtung des Einflusses von HP auf die Aktivität der MMPs wurden die einzelnen Proben hinsichtlich ihres HP-Gehaltes in zwei Gruppen eingeteilt, wobei die Nachweisgrenze des HP-ELISAs als Grenzwert fungierte. Knorpelhomogenate mit HP-Konzentrationen über der Nachweisgrenze zeigten eine erhöhte enzymatische Wirkung der aktiven Form der MMP-2.
Im Gegensatz zum Aktivitätstest werden Inhibitoren während der Zymographie von den MMPs abgespalten. Da anders als in der Zymographie im Aktivitätstest keine Gelatinaseaktivität nachgewiesen werden konnte, scheint es möglich, dass die Gelatinasen sowohl in unveränderten als auch pathologisch veränderten Knorpelgeweben inhibiert sind und dementsprechend keine oder nur sehr geringe Aktivitäten der Gelatinasen vorhanden sind. Die erhöhte Aktivität der aktiven Form der MMP-2 in Proben mit erhöhten HP-Konzentrationen ist möglicherweise auf eine Rückkopplung zurückzuführen: HP inhibiert die MMP-2 Aktivität, wodurch in Anwesenheit von HP eine höhere Konzentration der MMP-2 benötigt wird, um das gleiche Ausmaß des Gewebeabbaus zu erhalten. Da HP während der Zymographie von den MMPs abgespalten wird, zeigt sich eine erhöhte zymographische Aktivität.},

url = {http://hdl.handle.net/20.500.11811/3951}
}

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