Löffler, Maria Isabell: Funktion des Eisen-Schwefelflavoproteins DsrL im dissimilatorischen Schwefelstoffwechsel. - Bonn, 2024. - Dissertation, Rheinische Friedrich-Wilhelms-Universität Bonn.
Online-Ausgabe in bonndoc: https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:hbz:5-76025
@phdthesis{handle:20.500.11811/11548,
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title = {Funktion des Eisen-Schwefelflavoproteins DsrL im dissimilatorischen Schwefelstoffwechsel},
school = {Rheinische Friedrich-Wilhelms-Universität Bonn},
year = 2024,
month = may,

note = {Das FeS-Cluster enthaltende Flavoprotein DsrL besitzt NAD(P)H-Oxidoreduktase-Aktivität und dient als Elektronendonor oder -akzeptor für die von DsrAB katalysierte Reaktion während der dissimilatorischen Sulfat/Sulfit-Reduktion oder der Schwefeloxidation. DsrL kommt nicht nur, wie ursprünglich angenommen, in schwefeloxidierenden Organismen vor, sondern auch in Organismen mit reduktivem dissimilatorischen Schwefelstoffwechsel. DsrL interagiert eng mit DsrAB, wie die gemeinsame Aufreinigung der Proteine aus dem Schwefelpurpubakterium Allochromatium vinosum zeigt, wobei die Proteine selbst durch mehrere chromatographische Reinigungsschritte nicht getrennt werden.
Phylogenetische und biochemische Untersuchungen erlauben die Unterscheidung von zwei Hauptgruppen von DsrL. DsrL-1 kommt vor allem in Organismen vor, welche die reverse dissimilatorische Sulfitreduktase (rDsrAB) besitzen und damit hauptsächlich in Schwefel oxidierenden Organismen. Das bevorzugte Substrat ist NAD+/NADH. Die DsrL-2 Gruppe kommt hauptsächlich in Organismen mit reduktiver DsrAB vor und nutzt NADP(H) als Substrat. Alle DsrL-Proteine bestehen aus einer N-terminalen FeS-Cluster-bindenden Domäne, und einer zentralen NAD(P)H-bindenden Domäne, die in eine FAD-bindende Domäne eingebettet ist. C-terminal, nach einer als Linker-Domäne bezeichneten Region, ist eine zweite Ferredoxin-ähnliche Domäne charakteristisch für DsrL. Die Unterschiede in der Substratspezifität zwischen den DsrL-Typen lassen sich auf Unterschiede in der Aminosäuresequenz zurückführen. So ist in DsrL-2 mit NADPH als Substrat ein Motiv mit zwei Argininen konserviert, welches im DsrL-verwandten NfnB an der Bindung der Phosphatgruppe von NADPH beteiligt ist.
DsrL aus A. vinosum enthält vier [4Fe4S]-Cluster mit sehr negativen Redoxpotentialen von -330 mV und -390 mV im Verhältnis 3:1. Das enthaltene FAD hat als vorläufiges Ergebnis ebenfalls ein negatives Redoxpotential von etwa -370 mV. Der genaue Reaktionsmechanismus von DsrABL konnte noch nicht aufgeklärt werden. Die Eigenschaften von DsrL legen jedoch nahe, dass bei zukünftigen Untersuchungen ein Reaktionsmechanismus ähnlich der Flavinbasierten Elektronenbifurkation nicht außer Acht gelassen werden sollte.},

url = {https://hdl.handle.net/20.500.11811/11548}
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