Friedrich, Max Julian: Aufbau und Validierung eines Oligonucleotide Assays zum Nachweis von aktiviertem Protein C. - Bonn, 2011. - Dissertation, Rheinische Friedrich-Wilhelms-Universität Bonn.
Online-Ausgabe in bonndoc: https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:hbz:5N-24506
@phdthesis{handle:20.500.11811/4774,
urn: https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:hbz:5N-24506,
author = {{Max Julian Friedrich}},
title = {Aufbau und Validierung eines Oligonucleotide Assays zum Nachweis von aktiviertem Protein C},
school = {Rheinische Friedrich-Wilhelms-Universität Bonn},
year = 2011,
month = jul,

note = {Das Protein-C-System ist ein antikoagulatorisch (gerinnungshemmend) wirkendes Enzymsystem. Schlüsselenzym dieses Systems ist das aktivierte Protein C (APC), eine Serinprotease, die an der Endothelzelloberfläche aus seinem Zymogen Protein C (PC) generiert wird (Dahlbäck und Vil-loutreix, 2005; Esmon, 2003). Die Bildung von APC verläuft in zwei Schritten. Zunächst kommt es zur Bindung von PC an den endothelialen Protein C-Rezeptor (EPCR), gefolgt von der proteo-lytischen Aktivierung durch Thrombin-Thrombomodulin-Komplexe (Liaw et al., 2001). Neben seinen antikoagulatorischen Eigenschaften weist APC zytoprotektive, anti-inflammatorische und anti-apoptotische Effekte auf (Griffin et al., 2007). Trotz der enormen physiologischen und pa-thophysiologischen Relevanz von APC gibt es bisher kein zuverlässiges Testverfahren, mit dem die endogene APC-Konzentration schnell und exakt quantifiziert werden kann.
Im Rahmen dieser Arbeit sollten Aufbau und Validierung eines oligonucleotide assay zum Nachweis von aktiviertem Protein C beschrieben werden. Mit der Entwicklung des DNA-Aptamers HS02, das mit einer Affinität von KD = 0,5 nM an APC bindet und signifikant zwi-schen APC und seinem Zymogen diskriminieren kann, steht ein vielversprechender Kandidat zur Entwicklung eines sensitiven und selektiven Testverfahrens zur Verfügung.},

url = {http://hdl.handle.net/20.500.11811/4774}
}

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