Niazy, Naima: Die Rolle zytoplasmatischer Signalmotive des Herpes Simplex Virus Typ 1 Glykoprotein B für die endosomale Sortierung von Komponenten des MHC Klasse II Prozessierungsweges. - Bonn, 2015. - Dissertation, Rheinische Friedrich-Wilhelms-Universität Bonn.
Online-Ausgabe in bonndoc: https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:hbz:5n-42032
@phdthesis{handle:20.500.11811/6570,
urn: https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:hbz:5n-42032,
author = {{Naima Niazy}},
title = {Die Rolle zytoplasmatischer Signalmotive des Herpes Simplex Virus Typ 1 Glykoprotein B für die endosomale Sortierung von Komponenten des MHC Klasse II Prozessierungsweges},
school = {Rheinische Friedrich-Wilhelms-Universität Bonn},
year = 2015,
month = dec,

note = {Das Herpes Simplex Virus Typ 1 (HSV-1) ist ein persistierendes Humanpathogen, das mit Hilfe von Evasionsstrategien die komplette Elimination des Virus aus infizierten Wirten verhindert. Durch die Interaktion des humanen Klasse II (HLA-DR) mit HSV-1 Glykoprotein B, ist der MHC Klasse II Prozessierungsweg ein Ziel für die virale Immunevasion. Das Hüllprotein Glykoprotein B (gB) ist ein trimeres Typ 1 Membranprotein, das eine zentrale Rolle bei der Fusion von HSV-1 mit der Membran der Wirtszelle spielt. Das Ziel dieser Arbeit war es den intrazellulären Transport von gB und den Einfluss des gB auf die Biogenese endosomaler Vesikel zu untersuchen und festzustellen, ob die Expression von gB die Lokalisation von MHC Klasse II Proteinen beeinflusst. gB verändert die Morphologie transfizierter Zellen durch die Bildung stark vergrößerter Vesikel, die durch die homotypische Fusion früher Endosomen entstehen. Diese Fusion wird durch gB gesteigert und benötigt die frühendosomale Fusionsmaschinerie und die Bildung von Phosphatidylinositol-3-phosphat an frühendosomalen Membranen. HLA-DR kolokalisiert in stark vergrößerten frühendosomalen Vesikeln mit gB, während untransfizierten Zellen kaum Kolokalisation mit dem frühendosomalen Marker EEA1. Die zytoplasmatische Domäne des gB ist notwendig für die endosomale Sortierung des viralen Glykoproteins. Der C-terminale zytoplasmatische Teil enthält zwei Tyrosin-basierte Signalmotive (eins von ihnen ein Internalisierungssignal, das andere möglicherweise ein Golgi-Targeting Motiv) und ein Di-Leucin-Motiv. Die frühendosomale Lokalisation von gB und die Bildung stark vergrößerter Vesikel ist abhängig von der Sequenz 889YTQVPN894, die das Tyrosin-basierte Motiv 889YTQV892 enthält. Das Tyrosin-basierte Motiv 849YMAL852 ist wichtig für den Export von gB aus dem Endoplasmatischen Retikulum und die Lokalisation des viralen Glykoproteins in Endosomen. Alle gB-Mutanten, die dieses Motiv enthalten, finden sich auch in CD63 positiven Vesikeln und in Exosomen. Zusammenfassend lässt sich sagen, dass zytoplasmatische Signalmotive von gB den endosomalen Transport, die Bildung stark vergrößerter Vesikel und die fehlerhafte Sortierung von MHC Klasse II Proteinen kontrollieren.},
url = {http://hdl.handle.net/20.500.11811/6570}
}

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