Reinartz, Markus: Proteomische Funktionsanalyse humanbiologischer Systeme mittels chemisch modifizierter Proteine. - Bonn, 2016. - Dissertation, Rheinische Friedrich-Wilhelms-Universität Bonn.
Online-Ausgabe in bonndoc: https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:hbz:5n-43182
@phdthesis{handle:20.500.11811/6738,
urn: https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:hbz:5n-43182,
author = {{Markus Reinartz}},
title = {Proteomische Funktionsanalyse humanbiologischer Systeme mittels chemisch modifizierter Proteine},
school = {Rheinische Friedrich-Wilhelms-Universität Bonn},
year = 2016,
month = apr,

note = {Das humane Proteom unterliegt gegenüber dem eher statischen Genom einem kontinuierlichen Auf- und Abbau. Diese Dynamik zeigt sich durch ein mehrschichtiges Muster an Protein-Protein Interaktionen.
Im ersten Teil dieser Arbeit wurde ein Pulldown-Protokoll etabliert, welches mit einer anschließenden Analyse mittels Proteomics zur Identifizierung von proteinspezifischen Protein-Protein Interaktionen angewendet wurde.
Mittels dieses Pulldown Protokolls wurden in oralen Tumorzellen die Interaktionspartner humaner α- und β-Defensine ermittelt. Auf genomischer Ebene wurde in mehreren Studien festgestellten, dass die Defensine spezifische Einflüsse auf das Proliferationsverhalten der Zellen haben. Diese Auswirkung konnte auch auf proteomischer Ebene durch die Detektion charakteristischer Protein-Protein Interaktionen belegt werden.
In einem weiteren Teil dieser Arbeit wurden mit dem im ersten Teil der Arbeit etablierten Protokoll die Protein-Bindungspartner von allergieauslösenden Allergenen in primären humanen Monocyten von allergenspezifischen Allergikern und Nichtallergikern ermittelt.},

url = {http://hdl.handle.net/20.500.11811/6738}
}

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