Chemisch-molekularbiologische Studien zu Pyransynthase-Domänen in trans-AT-Polyketidsynthasen
Chemisch-molekularbiologische Studien zu Pyransynthase-Domänen in trans-AT-Polyketidsynthasen
View/Type of Scholarly Publication
DissertationDate of Exam
03.06.2016Date of Publication
21.07.2016Advisor
Piel, JörnCo-Referee
Gansäuer, AndreasMetadata
Show full item record
Citable Links 
Abstract
Im Rahmen dieser Promotionsarbeit wurde die postulierte katalytische Aktivität von Pyransynthase-Domänen (PS-Domänen) verschiedener trans-Acyltransferase-Polyketidsynthasen (trans-AT-PKS) in vitro getestet. Weiterhin wurden Derivate zur Analyse der Substratspezifität von trans-AT-Ketosynthasen (KS) synthetisiert. Zudem wurden zwei identische trans-AT-PKS-Gencluster von Serratia plymuthica und Dickeya dadantii mittels biochemischer und chemischer Methoden untersucht. Presented here are the results carried out on the in vitro investigation of the postulated catalytic activity of pyran synthase domains (PS domains) of different trans-acyltransferase polyketide synthases (trans-AT PKSs). Furthermore compounds for the analysis of substrate specificity in trans-AT ketosynthases (KS) were synthesized. Another project was the examination of two identical trans-AT PKS gene clusters of Serratia plymuthica and Dickeya dadantii with biochemical and chemical methods.
Subjects
Polyketide, trans-AT-PKS, Pyransynthase, Substratspezifität, Oocydin A, pyran synthase, substrate specificity
Classification (DDC)
540 Chemie 570 Biowissenschaften, BiologieKarbaum, Petra: Chemisch-molekularbiologische Studien zu Pyransynthase-Domänen in trans-AT-Polyketidsynthasen. - Bonn, 2016. - Dissertation, Rheinische Friedrich-Wilhelms-Universität Bonn.
Online-Ausgabe in bonndoc: https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:hbz:5n-44008
Online-Ausgabe in bonndoc: https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:hbz:5n-44008
@phdthesis{handle:20.500.11811/6835,
urn: https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:hbz:5n-44008,
author = {{Petra Karbaum}},
title = {Chemisch-molekularbiologische Studien zu Pyransynthase-Domänen in trans-AT-Polyketidsynthasen},
school = {Rheinische Friedrich-Wilhelms-Universität Bonn},
year = 2016,
month = jul,
note = {Im Rahmen dieser Promotionsarbeit wurde die postulierte katalytische Aktivität von Pyransynthase-Domänen (PS-Domänen) verschiedener trans-Acyltransferase-Polyketidsynthasen (trans-AT-PKS) in vitro getestet. Weiterhin wurden Derivate zur Analyse der Substratspezifität von trans-AT-Ketosynthasen (KS) synthetisiert. Zudem wurden zwei identische trans-AT-PKS-Gencluster von Serratia plymuthica und Dickeya dadantii mittels biochemischer und chemischer Methoden untersucht.},
url = {https://hdl.handle.net/20.500.11811/6835}
}
urn: https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:hbz:5n-44008,
author = {{Petra Karbaum}},
title = {Chemisch-molekularbiologische Studien zu Pyransynthase-Domänen in trans-AT-Polyketidsynthasen},
school = {Rheinische Friedrich-Wilhelms-Universität Bonn},
year = 2016,
month = jul,
note = {Im Rahmen dieser Promotionsarbeit wurde die postulierte katalytische Aktivität von Pyransynthase-Domänen (PS-Domänen) verschiedener trans-Acyltransferase-Polyketidsynthasen (trans-AT-PKS) in vitro getestet. Weiterhin wurden Derivate zur Analyse der Substratspezifität von trans-AT-Ketosynthasen (KS) synthetisiert. Zudem wurden zwei identische trans-AT-PKS-Gencluster von Serratia plymuthica und Dickeya dadantii mittels biochemischer und chemischer Methoden untersucht.},
url = {https://hdl.handle.net/20.500.11811/6835}
}
The following license files are associated with this item:
