Chemisch-molekularbiologische Studien zu Pyransynthase-Domänen in trans-AT-Polyketidsynthasen

Abstract

Im Rahmen dieser Promotionsarbeit wurde die postulierte katalytische Aktivität von Pyransynthase-Domänen (PS-Domänen) verschiedener <i>trans</i>-Acyltransferase-Polyketidsynthasen (<i>trans</i>-AT-PKS) <i>in vitro</i> getestet. Weiterhin wurden Derivate zur Analyse der Substratspezifität von <i>trans</i>-AT-Ketosynthasen (KS) synthetisiert. Zudem wurden zwei identische<i> trans</i>-AT-PKS-Gencluster von <i>Serratia plymuthica</i> und <i>Dickeya dadantii</i> mittels biochemischer und chemischer Methoden untersucht.

Presented here are the results carried out on the <i>in vitro</i> investigation of the postulated catalytic activity of pyran synthase domains (PS domains) of different <i>trans</i>-acyltransferase polyketide synthases (<i>trans</i>-AT PKSs). Furthermore compounds for the analysis of substrate specificity in <i>trans</i>-AT ketosynthases (KS) were synthesized. Another project was the examination of two identical <i>trans</i>-AT PKS gene clusters of <i>Serratia plymuthica</i> and <i>Dickeya dadantii</i> with biochemical and chemical methods.